@phdthesis{Fibinger2016,
  author    = {Michael Fibinger},
  title     = {Enzyme Evolution: Exploring Substrate Scope and Catalytic Promiscuity},
  journal    = {Enzymatische Evolution: Untersuchungen zu Substratspektrum und katalytischer Promiskuit{\"a}t},
  url       = {https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:gbv:9-002571-8},
  year      = {2016},
  abstract  = {Die enzymatische Evolution und Zusammenh{\"a}nge verschiedener Enzymklassen wurde auf Basis der Substratambiguit{\"a}t und der katalytischen Promiskuit{\"a}t der Schweineleberesterase, Fetts{\"a}ure-Hydratasen und -Isomerasen, sowie Haloalkan-Dehalogenasen und Epoxid-Hydrolasen untersucht. Das Substratspektrum und die Enantiopr{\"a}ferenz der Isoenzyme der Schweineleberesterase wurden durch Molekulares Modeling untersucht. Weiterhin konnten Fetts{\"a}ure-konvertierende Enzyme identifiziert werden, die eine hohe Identit{\"a}t aufweisen und die Fragestellung untersucht, ob die Aktivit{\"a}ten ineinader {\"u}berf{\"u}hrbar sind. Als weitere Enzymklasse wurde im Bereich der Enzyme mit alpha/beta-Hydrolase-Faltung die Verwandtschaft von Epoxid-Hydrolasen und Haloalkan-Dehalogenasen untersucht und inwiefern eine Epoxid-Hydrolase in eine Haloalkan-Dehalogenase durch gerichtete Evolution und Protein Design {\"u}berf{\"u}hrt werden kann. Im Bereich der gerichteten Evolution konnte ein kontinuierlicher, zielgerichteter in vivo Mutageneseprozess mit thermoinduzierbarer Mutagenese etabliert werden.},
  language  = {en}
}