@phdthesis{Poertner2012, author = {Sandy P{\"o}rtner}, title = {Charakterisierung der Proteinkinase pUS3 des Pseudorabis Virus}, journal = {Characterization of protein kinase pUS3 of pseudorabis virus}, url = {https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:gbv:9-001248-0}, year = {2012}, abstract = {Die Serin/Threonin Proteinkinase pUS3 ist innerhalb der Alphaherpesvirinae konserviert. F{\"u}r pUS3-Homologe der Subfamilie wurden bereits zahlreiche Funktionen bei der Beeinflussung des Zellstoffwechsels und der Virusreplikation gezeigt, dennoch ist pUS3 f{\"u}r die Virusreplikation in vitro nicht essentiell. PrV exprimiert zwei unterschiedlich lange Isoformen dieses Proteins in unterschiedlicher Menge, so dass das k{\"u}rzere pUS3S im Vergleich zu pUS3L die abundante Isoform darstellt. W{\"a}hrend die carboxyterminalen Sequenzen beider Isoformen identisch sind, weist der Amino-Terminus der langen Form 54 zus{\"a}tzliche Aminos{\"a}uren auf. Innerhalb der Wirtszelle liegt pUS3S vor allem im Nukleus vor, wohingegen pUS3L vorwiegend im Zytoplasma, der Plasmamembran und den Mitochondrien lokalisiert ist. Ziel dieser Arbeit war die Untersuchung der m{\"o}glichen unterschiedlichen Funktionen der beiden pUS3-Isoformen und der Bedeutung des Expressionsniveaus dieser Isoformen w{\"a}hrend der Virusmorphogenese. Im Vordergrund stand dabei die Analyse von Virusmutanten, bei denen die Expression von pUS3S bzw. pUS3L auf unterschiedliche Weise manipuliert wurde oder bei denen eine Inaktivierung der enzymatischen Aktivit{\"a}t erfolgte. Diese wurden auf empf{\"a}nglichen Zelllinien dreier Tierarten ph{\"a}notypisch charakterisiert und auf Unterschiede hinsichtlich ihres Replikationsverhaltens untersucht. Ein weiterer Teil dieser Arbeit umfasste Untersuchungen zur Identifizierung potentieller Substrate der Proteinkinase pUS3 mittels 32P-Radioimmunpr{\"a}zipitation und Proteomanalytik, die eine weitere Analyse der Strukturkomponenten von PrV-Partikeln sowie die Pr{\"u}fung einer Methode zur Pr{\"a}paration nukle{\"a}rer Proteine einschloss.}, language = {de} }