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Protein Engineering of Baeyer-Villiger Monooxygenases

  • In this work, the regioselectivity of different Baeyer-Villiger monooxygenases (BVMOs) for the conversion of selected substrates was reversed or improved by protein engineering. These studies highlight the importance of substrate positioning for the regioselectivity and that the position of the substrate can be efficiently influenced by introducing proper mutations. It was shown that the beneficial mutations for all BVMOs were partly in corresponding positions. Additionally, the sulfoxidation activity and the stability of BVMOs were targeted and improved by applying protein engineering.
  • In dieser Arbeit wurde die Regioselektivität verschiedener Baeyer-Villiger Monooxygenasen für die Umsetzung ausgewählter Substrate mittels Protein-Engineering umgekehrt oder verbessert. Anhand der Ergebnisse konnten Einblicke in die Regulation der Regioselektivität dieser Enzyme gewonnen werden und es wurden hot-spots identifiziert, die für die Regioselektivität der verschiedenen Baeyer-Villiger Monooxygenasen bedeutend waren. In Nebenprojekten konnte sowohl die Sulfoxidationsaktivität wie auch die Stabilität von Baeyer-Villiger Monooxygenasen mittels Protein-Engineering verbessert werden.

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Metadaten
Author: Kathleen Balke
URN:urn:nbn:de:gbv:9-002994-9
Title Additional (German):Protein-Engineering von Baeyer-Villiger Monooxygenasen
Advisor:Prof. Dr. Uwe Bornscheuer
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2018/01/10
Granting Institution:Ernst-Moritz-Arndt-Universität, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät (bis 31.05.2018)
Date of final exam:2017/12/19
Release Date:2018/01/10
Tag:Baeyer-Villiger Monooxygenase, Oxidoreduktase, Protein-Engineering
Baeyer-Villiger monooxygenase, biocatalysis, protein engineering, regioselectivity, sulfoxidation
GND Keyword:Biokatalyse, Enzym, Proteindesign, Regioselektivität, Stabilität, Sulfoxidation
Faculties:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät / Institut für Chemie und Biochemie
DDC class:500 Naturwissenschaften und Mathematik / 540 Chemie