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Charakterisierung plasmamembrangebundener Proteasen von Nicotiana tabacum und Hordeum vulgare
(2012)
Es wurden erstmals zwei plasmamembrangebundene Proteaseformen in den Wurzeln der Gerste massenspektrometrisch identifiziert und den Metalloaminopeptidasen der Peptidasefamilien M17 und M24 zugeordnet. Ausgehend von Enzymaktivitätstests mit verschiedenen Substraten und gelelektrophoretischer Fraktionierungen existieren darüber hinaus weitere PM-Proteasen des Aminopeptidase-, Carboxypeptidase- und Endoproteasetyps an der pflanzlichen Plasmamembran (PM). Die untersuchten PM-Proteasen stellen Triton X-114-resistente Proteine dar, die erfolgreich mit Octylglucosid solubilisiert wurden und sowohl an der inneren als auch an der apoplastischen Seite der PM lokalisiert sein könnten. Durch endogene Proteolyse werden andere PM-Proteine wie Aquaporine und P-Typ-H+-ATPasen durch die PM-Proteasen reguliert. Dabei zeigen einige dieser Proteolyseprodukte Proteaseaktivität, die für vier Proteaseformen der Gerste erst nach der Abtrennung von der PM nachweisbar war.