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In den letzten Jahren gewannen ω-Transaminasen zunehmend an Bedeutung. Ihr breites Substratspektrum, das sowohl Aminosäuren als auch Amine umfasst, macht sie interessant für biotechnologische Anwendungen. Im Gegensatz zu α-Aminotransferasen sind ω-Aminotransferasen nicht auf α-Aminosäuren als Aminodonor bzw. α-Ketosäuren als Aminoakzeptoren beschränkt. Auch sind einige ω-Transaminasen in der Lage, Aldehyde oder Ketone zu aminieren. Dadurch sind sie vielseitig einsetzbar. Seit ihrer Entdeckung wurden ω-Transaminasen in einer Vielzahl von Organismen nachgewiesen. Viele dieser Enzyme stammen aus Pilzen und Bakterien. Da es ständig Bedarf an neuen Transaminasen gibt, wurden verschiedene Organismen auf das Vorhandensein solcher Enzyme untersucht. Die Hefe Blastobotrys raffinosifermentans LS3 ist einer dieser Organismen. Für diese Hefe existiert bereits eine Vielzahl biotechnologischer Anwendungen, was unter anderem an ihren vielseitigen physiologischen Möglichkeiten liegt. Um das Spektrum dieses Stammes noch zu erweitern, wurde sein Genom auf ORFs gescannt. Die ermittelten ORFs wurden translatiert und die so erhaltenen, theoretischen Proteine in einer Proteindatenbank gespeichert. Die Einträge dieser Datenbank wurden einem „hmmerscan“ (hmm ist kurz für „hidden Markov model“) unterzogen. Dabei werden die Proteine in sogenannte Pfams, kurz für Proteinfamilien, eingeteilt. Drei Proteine wurden der Familie PF00202.21 zugeordnet. Das ist die sogenannte Aminotran_3 Familie. In dieser Familie befinden sich eukaryotische ω-Transaminasen. Die Gene brota1, brota2 und brota3 codieren für diese Enzyme. Jeweils eins der Gene wurde in den Vektor XPLOR®3 kloniert, damit die potentiellen ω-Transaminasen in B. raffinosifermentans G1212 [aleu2 atrp1:ALEU2] [1] überexprimiert werden können. Eine Besonderheit von BroTA1 ist, dass es neben der Aminotran_3 Domäne noch eine AAA Domäne aufweist. Deshalb ist es mit etwa 85 kDa auch deutlich größer als die meisten ω-Transaminasen, die meist zwischen 45 und 50 kDa liegen. BroTA2 und BroTA3 beinhalten nur die Aminotran_3 Domäne. Alle drei Enzyme zeigen niedrige Aktivität bei der kinetischen Auflösung racemischer β-Aminosäuren.
Neben den eukaryotischen ω-Transaminasen wurden auch einige bakterielle Enzyme untersucht. Literatursuche und das Screenen der Stammsammlung der Arbeitsgruppe Hefegenetik des Leibniz-Instituts für Pflanzengenetik und Kulturpflanzenforschung führten zu mehreren potentiellen bakteriellen ω-Transaminasen. Das zu Beginn dieser Arbeit noch als hypothetisches Protein bezeichnete Enzym von Variovorax boronicumulans hat sich als ω-Transaminase herausgestellt. Das Enzym wurde detailliert hinsichtlich des Substratspektrums und seiner biochemischen Eigenschaften charakterisiert. Es handelt sich hierbei um eine ω-Transaminase mit β-Aktivität. Diese Transaminase akzeptiert sowohl aromatische als auch aliphatische β-Aminosäuren als Substrat. Sequenzvergleiche dieses Enzyms mit anderen ω-Transaminasen, die nur aliphatische Aminosäuren akzeptieren, führten zu tieferen Einblicken in konservierte Bereiche dieser beiden Gruppen von ω-Transaminasen.
Der dritte Ansatz war das Anpassen einer bekannten ω-Transaminase des thermophilen Bakteriums Sphaerobacter thermophilus an ein potentielles Motiv für aromatische ω-Transaminasen. Dadurch sollte die Aktivität des Enzyms erhöht werden. Dieser Ansatz führte zu 7 Varianten des Enzyms mit höherer Aktivität als der Wildtyp. Durch diese Versuche wurden einige für die Transferaseaktivität wichtige Aminosäurereste offenbart. So hat sich zum Beispiel herausgestellt, dass N70 offenbar wichtig für den Umsatz von γ-Aminosäuren ist, da ein Austausch gegen Glutamat zu einer verminderten Aktivität mit γ-Aminopentansäure führte.